Peptides antimicrobiens des entérobactéries

Résumé du livre

MccJ25 est un peptide antibactérien dont la structure tridimensionnelle en forme de lasso résulte du clivage de son précurseur McjA, et de la formation d’une liaison Gly1-Glu8 sur le peptide C-terminal résultant. L’étude du mode d’import bactérien de MccJ25 a montré qu’elle parasite un transporteur du complexe fer/ferrichrome, FhuA. MccJ25 se lie à FhuA avec un Kd de 1.2 μM, pour former un complexe de stœchiométrie 2:1. La région Val11-Pro16 en épingle à cheveu  de MccJ25 est nécessaire à cette interaction. L’étude de la biosynthèse de MccJ25 a montré que les gènes mcjB et mcjC du cluster génétique de MccJ25 sont nécessaires à la production de MccJ25 mature. La production de McjA, McjB et McjC recombinantes a permis de montrer que McjB et McjC sont capables de catalyser la conversion de McjA en MccJ25 structurée en lasso. L’étude des similarités de séquences de McjB et McjC indique que McjB réaliserait le clivage protéolytique de McjA et McjC formerait la liaison Gly1-Glu8.